Alzheimer, une maladie d’origine alimentaire?

Le 11 octobre 2011 par Romain Loury
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Une étude américaine soulève la possibilité d’une transmission de la maladie d’Alzheimer selon le mode prion, suggérant l’hypothèse, aussi surprenante qu’inquiétante, d’une origine alimentaire.
 
Considérée comme l’un des fléaux sanitaires du XXIe siècle, la maladie d’Alzheimer demeure de cause inconnue. Ses symptômes ne le sont pas: à l’origine de cette démence liée à l’âge , on compte notamment des dépôts dans le cerveau de la protéine bêta-amyloïde. L’agrégation de cette protéine sous forme de plaques provient d’un phénomène inexpliqué: son repliement anormal, résultant en une structure 3D erronée.
 
Cette caractéristique évoque les maladies à prions [1]. Là aussi, c’est une protéine naturellement présente chez l’homme, le prion PrP-c, qui adopte la forme anormale PrP-Sc. Dans le cas de ces maladies, on sait que c’est le «mauvais» prion, provenant le plus souvent de l’alimentation, qui va débaucher les «bons» PrP-c. Et ceci en les aidant à adopter à leur tour la forme PrP-Sc, début d’une réaction en chaîne.
 
Dirigés par le neurologue Claudio Soto, des chercheurs de l’université du Texas (Houston) se sont intéressés à ce parallèle entre maladie d’Alzheimer et maladies à prions. Leur question: est-il possible de déclencher la maladie en injectant dans le cerveau des protéines bêta-amyloïdes anormales?
 
Pour répondre à cette question, ils ont utilisé des souris portant le gène humain de la protéine bêta-amyloïde, dans le cerveau desquelles ils ont injecté ces mêmes protéines, mais issues d’un patient humain malade. Résultat: toutes les souris ont développé la maladie, avec formation de plaques amyloïdes. Tandis que les animaux traités avec des extraits de cerveau humain sain demeuraient indemnes de la maladie.
 
Dans leur article, les chercheurs se montrent très prudents quant aux possibles implications de ces travaux chez l’homme. «Reste à déterminer si un certain nombre de cas de la maladie d’Alzheimer pourraient être liés à un mécanisme de transmission par prions dans des conditions naturelles», se bornent-ils à conclure.
 
Ce n’est que lors d’un entretien téléphonique que Claudio Soto s’est montré plus disert, évoquant la possibilité d’une origine alimentaire de la maladie d’Alzheimer. Une hypothèse actuellement à l’étude dans son laboratoire [2]. Plutôt qu’un motif d’inquiétude, le chercheur y voit «une bonne nouvelle»: «nous disposerons peut-être d’une manière de prévenir la maladie» en surveillant la présence de la protéine anormale dans la viande.
 
Autre piste: rechercher l’existence de la maladie d’Alzheimer chez l’animal. Car en dehors de l’homme, elle n’a d’équivalent connu que chez le singe et le chien, chez des individus âgés. Rien de tel n’a pour l’instant été découvert chez les animaux d’élevage comme les bovins, les ovins ou les porcins: un flou qui ne repose que sur l’absence de travaux à ce sujet, explique Claudio Soto.
 
Mais s’il existe une origine alimentaire à la maladie, pourquoi les études épidémiologiques ne l’ont-elles pas encore mise en évidence? Parce que les maladies à prions sont «très difficiles à pister», explique le chercheur. A la différence des maladies bactériennes ou virales, celles à prions ne se déclenchent ni «le jour même, ni le lendemain, ce n’est pas comme une diarrhée».
 
L’incubation se compte même en années, voire en décennies: dans le cas du kuru, jusqu’à une quarantaine d’années peuvent s’écouler entre l’ingestion du prion et la maladie. Et si les symptômes de la maladie de la vache folle n’étaient pas aussi visibles, il y a fort à parier que la hausse des cas de Creutzfeldt-Jakob au cours des années 1990-2000 serait restée inexpliquée, suggère Claudio Soto.
 
Au-delà de la maladie d’Alzheimer, ces résultats pourraient concerner d’autres troubles neurodégénératifs, également liés à un repliement anormal de protéines, comme la maladie de Parkinson, la sclérose latérale amyotrophique (SLA, ou maladie de Charcot) et la chorée de Huntington.
 
[1] Les maladies à prions, ou encéphalopathies spongiformes transmissibles (SET) comptent entre autres l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB, «maladie de la vache folle») et la tremblante du mouton, dont l’équivalent humain est la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Chez l’homme, on compte aussi la rarissime insomnie fatale familiale, ou encore le Kuru, maladie circonscrite à la Papouasie-Nouvelle Guinée et liée à un rite funéraire anthropophage.
 
[2] Claudio Soto évoque d’autres moyens possibles de transmission: transfusion sanguine, instruments chirurgicaux contaminés, greffe, qui constituent des voies connues pour les maladies à prions. Voire par transmission materno-fœtale, une piste peu documentée.


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